抗生素的大量使用和滥用，造成细菌广泛的耐药性增加，寻找新的药物靶点及靶点抑制剂显得愈加迫切。PcrB是新近发现的一个异戊二烯转移酶，PcrB的缺失会使细菌生长紊乱，并呈现不正常的粘着状态。因此，PcrB是一个潜在的新药物靶点。

近日，中科院天津工业生物技术研究所与UIUC大学、台湾中央研究院合作，在PcrB的研究方面取得了突破性进展，得到了来源于枯草芽孢杆菌和金黄色葡萄球菌PcrB的酶蛋白结构以及与底物的复合体结构，发现其异戊二烯长链底物的结合通道是开放型的，可以容纳更长的底物(C35)，并通过定点突变研究发现，D14与镁离子和焦磷酸的结合相关，底物结合通道底部的Y104 与异戊二烯底物长度的识别相关；通过G1P和FsPP结合位周围氨基酸的分析以及与GGGPS和MoeO5的结构对比发现，Y118、Y158和E160是参与该酶催化的重要氨基酸，并且E160是其直接催化氨基酸。

该研究为新药物靶点及其抑制剂的开发提供了方向，研究成果已经被ChemBioChem 14: 195-199 接收，并获选为重点封面文章(Highlight Cover Figure)，该项目获得工业酶国家工程实验室、973项目(2011CBA00805)及天津市专项(12ZCZDSY12500)的支持。（文/任飞飞）

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