普鲁兰酶是一种重要的工业用酶，特异地水解普鲁兰糖、枝链淀粉等分枝多糖分子内的α-1,6-糖苷键，生成相应的麦芽三糖和直链多糖。在淀粉加工中，普鲁兰酶与糖化酶协同使用，不仅降低糖化酶的用量一半以上，而且可提高淀粉的转化率，极大地提高生产效率。当前普鲁兰酶的生产完全由外国公司所控制，开发生产具有自主知识产权的普鲁兰酶具有重要的经济和战略意义。

天津工业生物技术研究所基因工程与微生物应用技术课题组从我国云南腾冲热泉淤泥中分离的一株厌氧芽孢杆菌中克隆了一个新普鲁兰酶，该酶在pH 5.5~6.5的条件下具有最大的活力，最适反应温度为60℃；在pH 6.5、60℃的条件下，半衰期长达84 hr；在以普鲁兰糖为底物时，Km为0.139 mg/ml，Vmax为154 U/mg。

这些结果表明该酶具有良好的热稳定性、底物结合力与比活力。

此外，已获得了该酶的蛋白晶体并进行了X-ray衍射分析，晶体结构表明该酶具有三个独立的结构域，位于中部较大的结构域是主要的催化域，负责催化α-1,6糖苷键的水解，位于N端的结构域也具有底物结合的能力，可能在促进酶与底物的识别结合过程中起着重要的作用。这些结果为普鲁兰酶活力的进一步提高优化奠定了良好的基础

该研究结果已申请国家发明专利（申请号：201010576835.3）。

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